Hidropatía de aminoácidos.

Concepto

Los aminoácidos naturales o estándar se pueden clasificar en función de su solubilidad como:

- Hidrofílicos: aminoácidos polares y con tendencia a asociarse con el agua.

- Hidrofóbicos: aminoácidos apolares con tendencia a repeler el agua.

La solubilidad de los aminoácidos se mide calculando la variación de Energía Libre en contacto con agua a pH = 7.
 
Se define hidropatía como la variación de Energía Libre (ΔG) asociada a la transferencia del aminoácido desde una solución orgánica a otra acuosa.

A continuación se facilita una lista con los 20 aminoácidos ordenados por su solubilidad (valor de la variación de Energía libre "ΔG").   

El índice de hidropatía de un aminoácido es un número que representa las propiedades hidrofóbicas o hidrofílicas de su cadena lateral. ... Los aminoácidos más hidrofóbicos son la isoleucina (4.5) y la valina (4.2). Los más hidrófilos son la arginina (-4,5) y la lisina (-3,9).   

TABLA 3.1 Escala de hidropatía para residuos de aminoácidos

Cambio de

Energía libre

para transferencia

Aminoácido                    (kJ mol–1)

Muy hidrofóbicos

Isoleucina                        3.1

Fenilalanina                   2.5

Valina                              2.3

Leucina                            2.2

Metionina                                   1.1

 

Menos hidrofóbicos

Triptófano                       1.5

Alanina                           1.0

Glicina                             0.67

Cisteína                          0.17

Tirosina                           0.08

Prolina                            -0.29

Treonina                         -.075

Serina                             -1.1

 

Muy hidrofílicos

Histidina                         -1.7

Glutamato                       -2.6

Asparagina                     -2.7

Glutamina                       -2.9

Aspartato                        -3.0

Lisina                              -4.6

Arginina                 -7.5

La unión de los aminoácidos forman proteínas, son sustancias polares con lo cual deberían disolverse en el agua puesto que esta es una molécula polar, pero en la práctica no es así puesto que los aminoácidos terminan formando moléculas (proteínas) grandes con grupos funcionales, estos grupos funcionales llamados cadenas laterales les confieren características de solubilidad (hidrofilia) o lo contrario (hidrofobia) a el valor resultante de su atracción o repulsión hacia la molécula de agua le podemos llamar Hidropatía, la escala anterior nos indica el grado de solubilidad o atracción hacia la molécula del agua, los que tienen valores positivos se consideran Hidrofobicos y por el contrario conforme van tornándose cercanos al cero va disminuyendo su factor hidrofobico y los que tienen valores negativos son considerados hidrofilicos, cuanto mayor es su valor mayos seria su atracción o solubilidad.

Es conveniente determinar el valor de Hidropatia de las proteínas, puesto que dentro de la célula coexisten las dos partes la hidrofilica y la hidrofobica, en la parte interna se localizan la parte hidrofobica alejada del contacto del agua que rodea a la célula y por ende la parte hidrofilica se encuentra en contacto con el medio acuoso que la rodea.
La capa de lípidos que es la parte externa de la bicapa es la que le confiere la parte hidrofilica a la célula.

https://dle.rae.es/hidropat%C3%ADa

https://www.saberespractico.com/bioquimica/solubilidad-de-los-20-aminoacidos-naturales

https://www.definiciones-de.com/Definicion/de/hidropatia.php#:~:text=(%C3%ADndice%20de%20hidropat%C3%ADa)%20El%20%C3%ADndice,hidrof%C3%ADlicas%20de%20su%20cadena%20lateral.&text=Los%20amino%C3%A1cidos%20m%C3%A1s%20hidrof%C3%B3bicos%20son,lisina%20(%2D3%2C9).

https://www.youtube.com/watch?v=L23_9OCxGdI

https://booksmedicos.org/principios-de-bioquimica-horton-4a-edicion/